Аминокислоты – соединения, которые содержат в молекуле одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Простейшим представителем аминокислот является аминоуксусная (глицин) кислота: NH 2 -CH 2 -COOH
Так как аминокислоты содержат две функциональные группы, то и свойства их зависят от этих групп атомов: NH 2 - и –CООН. Аминокислоты – амфотерные органические вещества, реагирующие как основание и как кислота.
Физические свойства.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.
Химические свойства
Кислоты (проявляются основные свойства)
Основания
+оксиды металловАминокислоты – образование пептидов
Аминокислоты не изменяют окраску индикатора, если количество аминогрупп и карбоксильных групп одинаково.
1) NH 2 -CH 2 -COOH + НCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH
2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O
3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O
Биологическая роль аминокислот заключается в том, что из их остатков образуется первичная структура белка. Существует 20 аминокислот, которые являются исходными веществами для производства белков в нашем организме. Некоторые аминокислоты применяются в качестве лечебных средств, например глутаминовую кислоту - при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка. Некоторые аминокислоты находят применение в пищевой промышленности, их добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения пищи.
Билет № 16
Анилин – представитель аминов. Химическое строение и свойства, получение и практическое применение.
Амины - это органические соединения, представляющие собой производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородный радикал.
Общая формула:
Физические свойства.
Анилин- бесцветная маслянистая жидкость со слабым характерным запахом, малорастворим в воде, но хорошо растворим в спирте, эфире, бензоле. Температура кипения 184°C. Анилин- сильный яд, действует на кровь .
Химические свойства.
Кислоты (реакции по аминогруппе)
Br 2 (водный раствор)
C 6 H 5 NН 2 + НCl → C 6 H 5 NН 3 Cl
Химические свойства анилина обусловлены наличием в его молекуле аминогруппы -NH 2 и бензольного ядра, которые оказывают взаимное влияние друг на друга.
Получение.
Восстановление нитросоединений – реакция Зинина
C 6 H 5 NО 2 + Н 2 → C 6 H 5 NН 2 + Н 2 О
Применение.
Анилин применяется в производстве фотоматериалов, анилиновых красителей. Получают полимеры, взрывчатые вещества, лекарственные препараты.
Билет № 17
Белки - как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.
Белки (протеины , полипептиды ) - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.
Структура белка
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.
· Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи-линейно.
· Вторичная структура - закручивание полипептидной цепи в спираль, поддерживающееся водородными связями.
· Третичная структура -упаковка вторичной спирали в клубок. Поддерживают третичную структуру: дисульфидные связи, водородные связи.
Свойства
Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты.
Отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются.
Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Денатурация в некоторых случаях обратима.
Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.
Функции белков в организме
Каталитическая функция
Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами. Среди ферментов можно отметить такие белки: трипсин, пепсин, амилаза, липаза.
Структурная функция
Белки – это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.
Защитная функция
Белки антитела, способные обезвреживать вирусы, болезнетворные бактерии.
Сигнальная функция
Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток.
Транспортная функция
Гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким.
Запасающая функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Они служат строительным материалом.
Двигательная функция
Белки, осуществляющие сократительную деятельность это актин и миозин
Билет №18
1. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена).
Высокомолекулярные соединения (полимеры ) – это вещества, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев. Их относительная молекулярная масса может измеряться от нескольких тысяч до многих миллионов.
Мономер – это низкомолекулярное вещество из которого получают полимер.
Структурное звено – многократно повторяющиеся в макромолекуле полимера группы атомов.
Степень полимеризации – количество повторяющихся структурных звеньев.
nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n
Полимеры могут быть получены в результате реакций полимеризации и поликонденсации.
Признаки реакции полимеризации :
1. Не образуется побочных веществ.
2. Реакция идет за счет двойных или тройных связей.
nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n – реакция полимеризации этилена - образование полиэтилена.
Признаки реакции поликонденсации :
1. Образуются побочные вещества.
2. Реакция идет за счет функциональных групп.
Пример: образование фенолформальдегидной смолы из фенола и формальдегида, полипептидной связи из аминокислот. При этом образуется кроме полимера побочный продукт – вода.
Высокомолекулярные соединения имеют определенные преимущества перед другими материалами: они устойчивы к действию реагентов, не проводят ток, механически прочные, легкие. На основе полимеров получают пленки, лаки, резину, пластмассы.
Органические вещества, в молекуле которых содержатся карбоксильные и аминные группы, называются аминокислотами или аминокарбоновыми кислотами. Это жизненно важные соединения, являющиеся основой построения живых организмов.
Строение
Аминокислота - мономер, состоящий из азота, водорода, углерода и кислорода. Также к аминокислоте могут присоединяться не углеводородные радикалы, например, сера или фосфор.
Условная общая формула аминокислот - NH 2 -R-COOH, где R - двухвалентный радикал. При этом аминогрупп в одной молекуле может быть несколько.
Рис. 1. Структурное строение аминокислот.
С химической точки зрения аминокислоты - производные карбоновых кислот, в молекуле которых атомы водорода заменены аминогруппами.
Виды
Аминокислоты классифицируются по нескольким признакам. Классификация по трём признакам представлена в таблице.
Признак |
Вид |
Описание |
Пример |
По расположению аминных и карбоксильных групп относительно друг друга |
α-аминокислоты |
||
β-, γ-, δ-, ε- и другие аминокислоты |
β-аминопропионовая кислота (два атома между группами), ε-аминокапроновая кислота (пять атомов) |
||
По изменяемой части (радикалу) |
Алифатические (жирные) |
Лизин, серин, треонин, аргинин |
|
Ароматические |
Фенилаланин, триптофан, тирозин |
||
Гетероциклические |
Триптофан, гистидин, пролин |
||
Иминокислоты |
Пролин, оксипролин |
||
По физико-химическим свойствам |
Неполярные (гидрофобные) |
Не взаимодействуют с водой |
Глицин, валин, лейцин, пролин |
Полярные (гидрофильные) |
Взаимодействуют с водой. Подразделяются на незаряженные, положительно и отрицательно заряженные |
Лизин, серин, аспартат, глутамат, глутамин |
Рис. 2. Схема классификации аминокислот.
Названия формируются из структурных или тривиальных наименований карбоновых кислот с приставкой «амино-». Цифры показывают, где располагается аминогруппа. Также используются тривиальные названия, заканчивающиеся на «-ин». Например, 2-аминобутановая или α-аминомасляная кислота.
Свойства
Аминокислоты отличаются физическими свойствами от других органических кислот. Все соединения класса - кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, но плохо растворимые в органических растворителях. Они плавятся при высоких температурах, имеют сладковатый вкус и легко образуют соли.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями. Благодаря наличию карбоксильной группы -СООН проявляют свойства кислот. Аминогруппа -NH 2 обуславливает основные свойства.
Химические свойства соединений:
- горение:
4NH 2 CH 2 COOH + 13O 2 → 8CO 2 + 10H 2 O + 2N 2 ;
- гидролиз:
NH 2 CH 2 COOH + H 2 O ↔ NH 3 CH 2 COOH + OH;
- реакция с раствором щёлочи:
NH 2 CH 2 COOH + NaOH → NH 2 CH 2 COO-Na + H 2 O;
- реакция с раствором кислоты:
2NH 2 CH 2 COOH + H 2 SO 4 → (NH 3 CH 2 COOH) 2 SO 4 ;
- этерификация:
NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OH → NH 2 CH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O.
Из аминокислотных мономеров образуются длинные полимеры - белки. Один белок может включать несколько разных аминокислот. Например, содержащийся в молоке белок казеин состоит из тирозина, лизина, валина, пролина и ряда других аминокислот. В зависимости от строения белки выполняют различные функции в организме.
Рис. 3. Белки.
Что мы узнали?
Из урока химии 10 класса узнали, что такое аминокислоты, какие вещества содержат, как классифицируются. Аминокислоты включают две функциональные группы - аминогруппу -NH 2 и карбоксильную группу -COOH. Наличие двух групп обуславливает амфотерность аминокислот: соединения обладают свойствами оснований и кислот. Аминокислоты делятся по нескольким признакам и отличаются количеством аминогрупп, наличием или отсутствием бензольного кольца, присутствием гетероатома, взаимодействием с водой.
Тест по теме
Оценка доклада
Средняя оценка: 4 . Всего получено оценок: 150.
Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и -СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.
Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных - как кислоты, образуя соответственно две группы солей:
Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.
Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:
Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:
В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):
Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 -группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.
Реакции, обусловленные карбоксильной группой . При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:
Если при a-углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO 2 , -СС1 3 , -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С®СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга-низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.
В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на-гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .
При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.
Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):
Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин - цистин:
2НS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH
HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH
В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.
Образование комплексов с металлами. Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:
Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит кобразованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.
Образование гидроксикислот:
Реакция диазотирования:
(диазосоединение)
1. с выделением молекулярного азота N 2:
2. без выделения молекулярного азота N 2:
Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа
СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.
Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:
валин (Val) диизопропильное производное
дикетопиперазина
При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:
β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота
(3-аминопентановая кислота)
Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов - лактамов:
γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой
(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты
Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.
Химические свойства аминокислот
В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.
Взаимодействие аминокислот:
Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.
Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.
Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями
:
Образуются соли
:
NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O
Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода
Взаимодействие со спиртами :
Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир . Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.
NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.
Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /
Взаимодействие с аммиаком :
Образуются амиды :
NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O
Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:
Получаем соли:
HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)
Таковы основные химические свойства аминокислот.
Физические свойства аминокислот
Перечислим физические свойства аминокислот :
- Бесцветные
- Имеют кристаллическую форму
- Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
- Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
- Аминокислоты имеют свойство оптической активности
- Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
- Нелетучие
- Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток
Аминокислоты – это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
Н 2 N -СН 2 -СООН + HCl → Сl [Н 3 N-СН 2 -СООН],
Н 2 N -СН 2 -СООН + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + Н 2 О.
При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:
H 2 N-CH 2 -СООН + Н 3 N -СН 2 -СОO – .
Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH 2), лизин – щелочной (одна группа -СООН, две -NH 2).
Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота - в гидроксикислоту:
H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O
Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка ).
Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):
H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + Н 2 О.
Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.
Важнейшее свойство аминокислот - их способность к конденсации с образованием пептидов.
Качественные реакции .
1) Все аминокислоты окисляются нингидрином
с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом.
2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос - желтый).